免疫抗體

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1結構編輯免疫抗體是具有4條多肽鏈對稱結構,其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個抗體分子可分為恆 免疫抗體

定區和可變區兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恆定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位於"t;Y"t;的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特彆強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位於分子表面,最多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2~3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的,位於兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-bindingfragment,Fab)。"t;Y"t;的柄部稱結晶片段(crystallinefragment,FC),糖結合在FC上。

2功能編輯免疫抗體的主要功能是與抗原(包括外來的和自身的)相結合,從而有效地清除侵入機體內微生物寄生蟲異物,中和它們所釋放的毒素或清除某些自身抗原,使機體保持正常平衡,但有時也會對機體造成病理性損害,如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產生,對人體可造成危害。

3其他相關編輯細胞、球蛋白、白血症、二硫鍵、氨基酸、微生物、寄生蟲


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