血漿蛋白

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血漿蛋白是血漿中最主要的固體成分,含量為60~80g/L,血漿蛋白質種類繁多,功能各異。用不同的分離方法可將血漿蛋白質分為不同的種類。

簡介

血漿蛋白是血漿中多種蛋白質的總稱

[1]  血漿蛋白的濃度是血漿和組織液的主要區別所在,因為血漿蛋白的分子很大,不能透過毛細血管管壁。在生物化學研究中,曾經用鹽析法將血漿蛋白分為白蛋白球蛋白纖維蛋白原三大類。以後,用電泳法又將白蛋白區分為白蛋白和前白蛋白,將球蛋白區分為a1-、a2-、a3-、β-、γ-球蛋白等。用其他方法,如免疫電泳,還可以將血漿蛋白作更進一步的區分。這說明血漿蛋白包括了很多分子大小和結構都不相同的蛋白質。

組成

  血液由有形成分細胞白細胞血小板,以及無形的液體成分血漿(plasma)組成。血液凝固后析出淡黃色透明液體,稱為血清(serum)。血清與血漿的區別在於血清中沒有纖維蛋白原,但含有一些在凝血過程中生成的分解產物。   生理情況下,血液經血管在全身不斷流動,轉運各種物質與組織之間。血漿,組織間液以及其它細胞外液共同構成機體的環境。因此血液在溝通內外環境,維持內環境的相對穩定(如pH、滲透壓、各種化學成分的濃度等),物質的運輸(營養物、代謝產物、代謝調節物),免疫防禦及凝血與抗凝血作用等方面都起著重要作用。

分類

分類方法

  血漿蛋白是血漿中最主要的固體成分,含量為60~80g/L,血漿蛋白質種類繁多,功能各異。用不同的分離方法可將血漿蛋白質分為不同的種類。   最初用鹽析法只是將血漿蛋白分為白蛋白和球蛋白,後來用分段鹽析法可細分為白蛋白、擬球蛋白、優球蛋白和纖維蛋白等組分。   用醋酸纖維薄膜電泳法可分為白蛋白、α1球蛋白、α2球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白等5條區帶,而用分辨力較高的聚丙烯酰胺凝脈電泳法則可分為30多條區帶。   用等電聚焦電泳與聚丙烯酰胺電泳組合的雙向電泳,分辨力更高,可將血漿蛋白分成一百余種。目前臨床較多採用簡便快速的醋酸纖維薄膜電泳法。   近年來已知的血漿蛋白質有二百多種,有些蛋白質的功能尚未闡明

按功能分類

  血漿蛋白質多種多樣,各種血漿蛋白有其獨特的功能,除按分離方法分類外,目前亦採用功能分類法。可分為以下8類:   ① 凝血系統蛋白質,包括12種凝血固子(除Ca2+外)。   ② 纖溶系統蛋白質,包括纖溶酶原、纖溶酶、激活劑抑製劑等。   ③ 補體系統蛋白質。   ④ 免疫球蛋白。   ⑤ 脂蛋白。   ⑥ 血漿蛋白酶抑製劑,包括酶原激活抑製劑、血液凝固抑製劑、纖溶酶抑製劑、激肽釋放抑製劑、內源性蛋白酶及其他蛋白酶抑製劑。   ⑦ 載體蛋白。   ⑧ 未知功能的血漿蛋白質。

共同特徵

  1、血漿蛋白質絕大部分由肝臟合成。除γ球蛋白由漿細胞合成,內皮細胞合成少量血漿蛋白質外。   2、血漿蛋白質為分泌型蛋白質。在與肉質網結合的多核糖體(pllyribosome)上合成,分泌入血漿前經歷了剪切信號肽、糖基化、磷酸化等翻譯后修飾加工過程,成為成熟蛋白質。   3、血漿蛋白質幾乎都是糖蛋白,含有N-或O-連接的寡糖鏈。僅白蛋白、視黃醇結合蛋白和C-反應蛋白等少數不含糖。糖鏈可參與血漿蛋白分子的三級結構的形成,具有多種功能。   4、各種血漿蛋白質都具有其特徵性的循環半衰期。   5、許多血漿蛋白質有多態性(polymorphism)。多態性指在同種屬人群中,有兩種以上,發生頻率不低於1%的表現型。最典型的是ABO血型物質。此外,α1抗胰蛋白酶結合珠蛋白、鐵轉運蛋白、血漿銅藍蛋白等都顯示多態性。研究血漿蛋白多態性對遺傳學臨床醫學均有重要意義。   6、當急性炎症或組織損傷時,某些血漿蛋白水平增高。這些血漿蛋白被稱為急性期蛋白質(acute phase protein)。包括C?反應蛋白(CRP)、α1抗胰蛋白酶、α2酸性糖蛋白及纖維蛋白原等。急性期蛋白在人體炎症反應中發揮一定作用。

主要功能

  1、營養功能 每個成人3L左右的血漿中約含有200g蛋白質,它們起著營養貯備的功能。雖然消化道一般不吸收蛋白質,吸收的是氨基酸,但是,體內的某些細胞,特別是單核吞噬細胞系統,吞飲完整的血漿蛋白,然後由細胞內的酶類將吞入細胞的蛋白質分解為氨基酸。這樣生成的氨基酸擴散XX血液,隨時可供其它細胞合成新的蛋白質之用。   2、運輸功能蛋白質巨大的表面上分佈有眾多的親脂性結合位點,它們可以與脂容性物質結合,使之成為水溶性,便於運輸;血漿蛋白還可以與血液中分子較小的物質(如激素、各種正離子)可逆性的結合,即可防止它們從腎流失,又由於結合狀態與遊離狀態的物質處於動態平衡之中,可使處於遊離狀態的這些物質在血中的濃度保持相對穩定。   3、緩衝血漿中可能發生的酸鹼變化,保持血液pH的穩定。調節血漿pH值,維持酸鹼平衡。血漿蛋白的等電點大部分在pH4~6,血漿中蛋白多以負離子形式存在,以(Pr表示血漿蛋白)形式構成血漿中的緩衝對。   4、形成膠體滲透壓,調節血管內外的水份分佈,維持血漿膠體滲透壓,主要靠血漿白蛋白,因其含量多而分子小,血漿膠體滲透壓的75~80%由它維持。。   5、參與機體的免疫功能在實現免疫功能中有重要作用的免疫抗體、補體系統等,都是由血漿球蛋白構成的。   6、參與凝血和抗凝血功能絕大多數的血漿凝血因子、生理性抗凝物質以及促進血纖維溶解的物質都是血漿蛋白。各種凝血因子及抗凝血因子在減少出血,防止循環阻塞中發揮重要作用。

白蛋白

理化特性

  人血漿白蛋白(albumin)是人血漿含量最多的蛋白質,約45g/L,占血漿總蛋白的60%。肝臟每天合成12g白蛋白,占肝臟分泌蛋白的50%。人血漿白蛋白基因位於第4號染色體上,其初級翻譯產物為前白蛋白原(preproalbumin)。在分泌過程中切除信號肽,生成白蛋白原(proalbumis)。繼而在高爾基氏體經組織蛋白酶B切除N末端的一個6肽片斷(精-甘-纈-苯丙-精-精),成為成熟的白蛋白。由585個氨基酸組成的一條多肽鏈,含17個二硫鍵,分子量約為69,000。白蛋白的分子呈橢園形,其長短軸分別為150?和38?,較球蛋白和纖維蛋白原分子對稱,故白蛋白粘性較低。白蛋白等電點為pH4.7,比血漿蛋白其他組分的PI低,所以在常用的弱鹼性電泳緩衝液中所帶負電荷多,加之分子量小,故電泳遷移速度快。

生理功能

  血漿白蛋白主要有兩方面生理功能:   ① 維持血漿膠體滲透壓。因血漿中白蛋白含量最高,且分子量較小,故血漿中它的分子數最多。因此在血漿膠體滲透壓中起主要作用,提供75-80%的血漿總膠體滲透壓。   ② 與各種配體(ligands)結合,起運輸功能。許多物質如遊離脂肪酸膽紅素性激素甲狀腺素腎上腺素、金屬離子、磺胺葯青黴素G、雙香豆素、阿斯匹林等藥物都能與白蛋白結合,增加親水性而便於運輸。

金屬結合蛋白

1、結合珠蛋白(haptoglobin;Hp)

  是一種血漿糖蛋白,分子量約為90.000。能與紅細胞外血紅蛋白(Hb)結合形成緊密的非共價複合物Hb-Hp。每100ml血漿中具有足以結合40?80mg血紅蛋白的Hp。每天降解的Hb約有10%釋入血循環中,成為紅細胞外遊離的Hb,Hb與Hp結合成Hb-Hp複合物後分子量可達155.000,不能透過腎小球,從而防止遊離血紅蛋白從腎臟丟失,避免Hb所含鐵的丟失。保證鐵再用於合成代謝。   溶血性貧血患者血漿結合珠蛋白濃度下降。由於溶血時大量的Hb釋出,Hp與遊離Hb結合成複合物而被肝細胞攝取、清除。此外,Hp也是一種急性期蛋白,患各種炎症時其血漿中含量升高。

2、鐵轉運蛋白(transferrin;Tf)

  鐵轉運蛋白屬β球蛋白。是由肝臟內合成的糖蛋白,分子量約80.000。具高度多態性,目前已發現20多種不同類型的Tf。每分子Tf可結合2分子的Fe3+。鐵轉運蛋白的生理功能是將鐵運送到需要鐵的組織與細胞。每天血紅蛋白分解代謝,釋出25mg左右的鐵。遊離鐵有毒性,它與Tf結合后不僅毒性降低而且還將鐵運送到需鐵部位。   鐵是許多含鐵蛋白質生物活性的發揮所必不可少的,如血紅蛋白、肌紅蛋白細胞色素、過氧化物酶等。因此,任何生長增殖細胞的膜上都有鐵轉運蛋白的受體。攜帶Fe3+的Tf與受體結合后經內吞作用XX細胞內,供細胞內合成利用

銅藍蛋白

理化特性

  銅藍蛋白(ceruloplosmin Cp)屬α2球蛋白。也是由臟臟合成的一種糖蛋白、分子量為160,000,由8個分子量1.8萬的亞基組成。每分子Cp可牢固地結合6個銅離子,並因攜銅而呈藍色。Cp除作為銅的載體外,還具有氧化酶的活性,可將Fe2+氧化為Fe3+,利於鐵摻入鐵轉運蛋白,促進鐵的運輸。

功能

  正常成人體內一般含銅7ffe 100mg,平均每千克體重含銅 1.guZ. ling。主要位於骨、臟臟和肌肉中。血漿中的銅90%由Cp轉運,10%與白蛋白結合而送輸。成人每日攝取銅2mg,主要在小腸上段吸收,同白蛋白結合送輸到肝,即摻入肝細胞合成Cp。部分銅可從膽汁中排出。肝病時銅藍蛋白合成減少,血漿Cp含量降低。

相應病變

  肝豆狀核變性(wilso病)是一種遺傳病,可能因為肝細胞溶酶體不能將來自銅藍蛋白的銅排入膽汁,導致銅在肝、腎、腦及紅細胞中聚積,發生銅中毒。肝中銅含量增加,抑制銅和Cp結合,血中Cp含量下降(<20mg/dl)。可出現溶血性貧血慢性肝病,以及神經系統癥狀。由於角膜內銅的沉著,在角膜周圍出現綠色或金黃色的色素環,稱為Kayse-Fleischer環,是肝豆狀核變性的一種特徵性改變,具有診斷價值。減少銅攝入,服用D青黴胺鰲合銅離子,可對肝豆狀核變性進行治療

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